Поліцукрид агароза є компонентом клітинних стінок червоних водоростей. Здатність ферментувати агарозу стрептоміцетами вперше виявлена у штаму Streptomyces coelicolor A3(2). Встановлено шлях засвоєння поліцукриду штамом S. coelicolor A3(2) та гени, які детермінують необхідні для цього протеїни. Ці гени зібрані в кластер і локалізовані на хромосомі S. coelicolor A3(2). Метою роботи, було виявити стрептоміцети, геноми яких містять послідовності, подібні до агаролітичного кластера S. coelicolor A3(2), та встановити генетичну спорідненість виявлених стрептоміцетів, а також дослідити подібність і відмінність амінокислотних послідовностей стрептоміцетів, що подібні до репресора DagR. Аналізували інформацію в базах даних на сервері NCBI («The National Center for Biotechnology Information»). Під час досліджень застосовували біоінформативний метод за допомогою програм BLAST на сервері NCBI. Нуклеотидні послідовності агаролітичного кластера та 16S рРНК штаму S. coelicolor A3(2) використовували як запити в проведенні BLASTN-аналізу. Амінокислотну послідовність регулятора транскрипції DagR штаму S. coelicolor A3(2) використовували як запит в проведенні BLASTP-аналізу. Встановлено, що вірогідні агаролітичні кластери наявні в геномах 19 штамів стрептоміцетів, які належать до видів різних таксономічних клад (S. rochei, S. violaceoruber, S. griseoincarnatus). Показана відсутність замін амінокислотних залишків первинних структур вірогідних регуляторів транскрипції у важливих для функціонування позиціях.
Ключові слова: стрептоміцет, агаролітичний кластер, генетична спорідненість, показники подібності секвенсів, регулятор
Повний текст та додаткові матеріали
У вільному доступі: PDFЦитована література
1. Fu, X.T. & Kim, S.M. (2010). Agarase: review of major sources, categories, purification method, enzyme characteristics and applications. Mar. Drugs, 8, No. 1, pp. 200-218. https://doi.org/10.3390/md8010200
2. Wang, J., Jiang, X., Mou, H. & Guan, H. (2004). Anti-oxidation of agar oligosaccharides produced by agarase from a marine bacterium. J. Appl. Phycol., 16, No. 4, pp. 333-340. https://doi.org/10.1023/B:JAPH.0000047944.40463.e6
3. Yamaura, I.T., Matsumoto, M., Funatsu, H. & Shigeiri, S.T. (1991). Purification and some properties of agarase from Pseudomonas sp. PT-5. Agric. Biol. Chem., 55, No. 10, pp. 2531-2536. https://doi.org/10.1080/00021369.1991.10871002
4. Zang, W. &. Li, S. (2007) Cloning, characterization and molecular application of a beta-agarase gene from Vibrio sp. strain V134. Appl. Environ. Microbiol., 73, No. 9, pp. 2825-2831. https://doi.org/10.1128/AEM.02872-06
5. Suzuki, H., Sawai, Y., Suzuki, T. & Kawai, K. (2002). Purification and characterization of an extracellular alpha-neoagarooligosaccharide hydrolase from Bacillus sp. MK03. J. Biosci. Bioeng., 93, No. 5, pp. 456-463. https://doi.org/10.1016/S1389-1723(02)80092-5
6. Stanier. R.Y. (1942). Agar-decomposing strains of the Actinomyces coelicolor species-group. J. Bacteriol., 44, No. 5, pp. 555-570. https://doi.org/10.1128/jb.44.5.555-570.1942
7. Chi, W.J., Chang, Y.K. & Hong, S.K. (2012). Agar degradation by microorganisms and agar-degrading enzymes. Appl. Microbiol. Biotechnol., 94, No. 4, pp. 917-930. https://doi.org/10.1007/s00253-012-4023-2
8. Jiang, C., Liu, Z., Cheng, D. & Mao, X. (2020). Agarose degradation for utilization: Enzymes, pathways, metabolic engineering methods and products. Biotechnol. Adv., 45, 107641. https://doi.org/10.1016/j.biotechadv.2020.107641
9. Tsevelkhoroloo, M., Shim, S.H., Lee, C.H., Hong, S.K., Hong, Y.S. (2021). LacI-family transcriptional regulator DagR acts asarepressor of agarolytic pathway genes in Streptomyces coelicolor A3(2). Front. Microbiol., 6, No. 12, 658657. https://doi.org/10.3389/fmicb.2021.658657
10. Bentley, S.D., Chater, K.F., CerdeФo-T«rraga, A.M., Challis, G.L., Thomson, N.R., James, K.D., Harris, D.E., Quail, M.A., Kieser, H., Harper, D., Bateman, A., Brown, S., Chandra, G., Chen, C.W., Collins, M., Cronin, A., Fraser, A., Goble, A., Hidalgo, J., Hornsby, T., Howarth, S., Huang, C.H., Kieser, T., Larke, L., Murphy, L., Oliver, K., O'Neil, S., Rabbinowitsch, E., Rajandream, M.A., Rutherford, K., Rutter, S., Seeger, K., Saunders, D., Sharp, S., Squares, R., Squares, S., Taylor, K., Warren, T., Wietzorrek, A., Woodward, J., Barrell, B.G., Parkhill, J. & Hopwood, D.A. (2002). Complete genome sequence of the model actinomycete Streptomyces coelicolor A3(2). Nature, 417, No. 6885, pp. 141-147. https://doi.org/10.1038/417141a
11. Polishchuk, L.V. (2023). New strains of streptomycetes in which genomes clusters of genes for agarose catabolism were revealed. FTzTol. rosl. genet. 55, No. 6, pp. 519-527. https://doi.org/10.15407/frg2023.06.519
12. Chen, J.C., Gall, B., Pulsford, S.B., Tokuriki, N., Jackson, C.J. (2025). Exploring large protein sequence space through homology- and representation-based hierarchical clustering, Mol. Biol. Evol., 42, No. 6, msaf136. https://doi.org/10.1093/molbev/msaf136
13. Komaki, H. & Tamura, T. (2021). Differences at species level and in repertoires of secondary metabolite biosynthetic gene clusters among Streptomyces coelicolor A3(2) and type strains of S. coelicolor and its taxonomic neighbors. App. Microbiol., 1, No. 3, pp. 573-585. https://doi.org/10.3390/applmicrobiol1030037
14. Chater, K.F. & Bruton, C.J. (1985). Resistance, regulatory and production genes for the antibiotic methylenomycin are clustered. EMBO J., 4, pp. 1893-1897. https://doi.org/10.1002/j.1460-2075.1985.tb03866.x
15. Li, M., Liu, W. & Li, Y. (2003). Cloning, expression and characterization of gene sgcD involved in the biosynthesis of novel antitumor lidamycin. Sci. China Series C-Life Sci., 46, pp. 310-319. https://doi.org/10.1360/03yc9033
16. Gram, L. (2015). Silent clusters - speak up! Microb. Biotechnol., 8, No. 1, pp. 13-14. https://doi.org/10.1111/1751-7915.12181