Нут може витримувати високі температури та тривалі посухи, що робить його придатним для вирощування в кліматичних умовах України, тому підвищення посухостійкості нуту внаслідок застосування методів селекції за допомогою маркерів та генетичної трансформації надзвичайно важливе. Протеїни теплового шоку (heat shock proteins, HSP), особливо малі HSP (small HSP, sHSP), різноманітні й значно еволюціонували, що свідчить про їхнє давнє походження і критично важливу роль у стресових реакціях рослин. Ці протеїни зазнали чималого генного дублювання та дивергенції, що привело до виникнення різних функцій та стресових реакцій у різних видів рослин. sHSP мають консервативний a-кристалічний домен і зазвичай утворюють великі олігомерні комплекси, необхідні для їхньої шаперонної активності. Вони запобігають агрегації протеїнів і допомагають у відновленні протеїнів під час стресу. sHSP знаходяться в різних клітинних компартментах, що вказує на їхню спеціалізовану роль у різних клітинних середовищах. Регуляція HSP контролюється факторами теплового шоку (heat shock factors, HSF), які активуються у відповідь на стрес і зв’язуються з елементами теплового шоку в промоторах HSP. Регулювання HSF відбувається на декількох рівнях, забезпечуючи збалансовану адаптацію до стресу та відновлення. Iдентифіковані HSF в нуті значно підвищують свою активність за теплового стресу, що вказує на їхню важливу роль у стресостійкості. HSP, включно sHSP, такі як CaHSP18.5 та CaHSP22.7, підвищують свою активність в нуті під час водного стресу, сприяючи покращенню стабільності мембран та антиоксидантного захисту. Протеомний та транскриптомний аналізи ідентифікували ключові HSP, які диференційовано експресуються у посухостійких генотипах нуту. Перехресне праймування з легким водним стресом може посилити експресію HSP, що є потенційною стратегією для покращення стійкості нуту до посухи та спеки. МікроРНК (miRNA) відіграють важливу роль у регуляції HSP та інших стресочутливих генів. miR408 та miR398 відіграють важливу роль у підвищенні стійкості до посухи та спеки націлюванням на конкретні гени та модуляції експресії HSP. Диференційована експресія різних міРНК за умов посухи підкреслює їхню важливість у численних регуляторних шляхах. Розуміння цих генетичних механізмів пропонує цінні стратегії для виведення стресостійких сортів нуту, що має вирішальне значення для підтримання продуктивності сільського господарства в умовах мінливого клімату.
Ключові слова: Cicer arietinum, посухостійкість, сорт, сільськогосподарська продуктивність, зміна кліматичних умов, гени, малі протеїни теплового шоку
Повний текст та додаткові матеріали
У вільному доступі: PDFЦитована література
1. Dadon, S., Abbo, S. & Reifen, R. (2017). Leveraging traditional crops for better nutrition and health - The case of chickpea. Trends Food Sci. Technol., No. 64, pp. 39-47. https://doi.org/10.1016/j.tifs.2017.04.002
2. Jukanti, A., Gaur, P., Gowda, C. & Chibbar, R. (2012). Nutritional quality and health benefits of chickpea (Cicer arietinum L.): a review. British J. Nutr., 108 (1), pp. 11-26. https://doi.org/10.1017/S0007114512000797
3. Kaur, R. & Prasad, K. (2021). Technological, processing and nutritional aspects of chickpea (Cicer arietinum) - A review. Trends Food Sci. Technol., 109, pp. 448-463. https://doi.org/10.1016/j.tifs.2021.01.044
4. Madurapperumage, A., Tang, L., Thavarajah, P., Bridges, W., Shipe, E., Vandemark, G. & Thavarajah, D. (2021). Chickpea (Cicer arietinum L.) as a source of essential fatty acids - A biofortification approach. Front. Plant Sci., 12, p. 734980. https://doi.org/10.3389/fpls.2021.734980
5. Merga, B. & Haji, J. (2019). Economic importance of chickpea: Production, value, and world trade. Cogent Food Agricult., 5 (1), p. 1615718. https://doi.org/10.1080/23311932.2019.1615718
6. Koul, B., Sharma, K., Sehgal, V., Yadav, D., Mishra, M. & Bharadwaj, C. (2022). Chickpea (Cicer arietinum L.) Biology and biotechnology: From domestication to biofortification and biopharming. Plants, 11 (21), p. 2926. https://doi.org/10.3390/plants11212926
7. Rani, A., Devi, P., Jha, U., Sharma, K., Siddique, K. & Nayyar, H. (2020). Developing Climate-resilient chickpea involving physiological and molecular approaches with a focus on temperature and drought stresses. Front. Plant Sci., 10, p. 1759. https://doi.org/10.3389/fpls.2019.01759
8. Naumann, G., Cammalleri, C., Mentaschi, L. & Feyen, L. (2021). Increased economic drought impacts in Europe with anthropogenic warming. Nat. Clim. Chang., 11, pp. 485-491. https://doi.org/10.1038/s41558-021-01044-3
9. Mazur, V., Didur, I., Pantsyreva, H. & Mordvaniuk, M. (2022). Energy efficiency of technological methods of chickpea growing in conditions of climate change. Agricult. Forestry, 225), pp. 5-13. https://doi.org/10.37128/2707-5826-2022-2-1
10. Kregel, K. (2002). Heat shock proteins: modifying factors in physiological stress responses and acquired thermotolerance. J. Appl. Physiol., 92 (5), pp. 2177-2186. https://doi.org/10.1152/japplphysiol.01267.2001
11. Park, C. & Seo, Y. (2015). Heat shock proteins: A review of the molecular chaperones for plant immunity. Plant Pathol. J., 31 (4), pp. 323-333. https://doi.org/10.5423/PPJ.RW.08.2015.0150
12. Waters, E. (1995). The molecular evolution of the small heat-shock proteins in plants. Genetics, 141 (2), pp. 785-795. https://doi.org/10.1093/genetics/141.2.785
13. Waters, E. & Vierling, E. (1999). The diversification of plant cytosolic small heat shock proteins preceded the divergence of mosses. Mol. Biol. Evol., 16 (1), pp. 127-139. https://doi.org/10.1093/oxfordjournals.molbev.a026033
14. Waters, E., Aevermann, B. & Sanders-Reed, Z. (2008). Comparative analysis of the small heat shock proteins in three angiosperm genomes identifies new subfamilies and reveals diverse evolutionary patterns. Cell Stress Chaperones, 13 (2), pp. 127-142. https://doi.org/10.1007/s12192-008-0023-7
15. Waters, E. & Vierling, E. (2020). Plant small heat shock proteins - evolutionary and functional diversity. New Phytol., 227 (1), pp. 24-37. https://doi.org/10.1111/nph.16536
16. Jong, W., Leunissen, J. & Voorter, C. (1993). Evolution of the alpha-crystallin/small heat-shock protein family. Mol. Biol. Evol., 10 (1), pp. 103-126. https://doi.org/ 10.1093/OXFORDJOURNALS.MOLBEV.A039992
17. Li, W., Chen, Y., Ye, M., Wang, D. & Chen, Q. (2020). Evolutionary history of the heat shock protein 90 (Hsp90) family of 43 plants and characterization of Hsp90s in Solanum tuberosum. Mol. Biol. Rep., 47 (9), pp. 6679-6691. https://doi.org/10.1007/s11033-020-05722-x
18. Waters, E. & Vierling, E. (1999). Chloroplast small heat shock proteins: evidence for atypical evolution of an organelle-localized protein. PNAS, 96 (25), pp. 14394-14399. https://doi.org/10.1073/pnas.96.25.14394
19. Waters, E. (2013). The evolution, function, structure, and expression of the plant sHSPs. J. Exp. Bot., 64 (2), pp. 391-403. https://doi.org/10.1093/jxb/ers355
20. Ke, Y., Xu, M., Hwarari, D., Chen, J. & Yang, L. (2022). Genomic survey of heat shock proteins in Liriodendron chinense provides insight into evolution, characterization, and functional diversities. Int. J. Mol. Sci., 23 (23), p. 150151. https://doi.org/10.3390/ijms232315051
21. Waters, E., Lee, G. & Vierling, E. (1996). Evolution, structure and function of the small heat shock proteins in plants. J. Exp. Bot., 47 (3), pp. 325-338. https://doi.org/10.1093/jxb/47.3.325
22. Kim, K., Kim, R. & Kim, S. (1998). Crystal structure of a small heat-shock protein. Nature, 394, pp. 595-599. https://doi.org/10.1038/29106
23. Haq, S., Khan, A., Ali, M., Khattak, A., Gai, W., Zhang, H., Wei, A., & Gong, Z. (2019). Heat shock proteins: Dynamic biomolecules to counter plant biotic and abiotic stresses. Int. J. Mol. Sci., 20 (21), p. 5321. https://doi.org/10.3390/ijms20215321
24. Basha, E., Jones, C., Wysocki, V. & Vierling, E. (2010). Mechanistic Differences between two conserved classes of small heat shock proteins found in the plant cytosol. J. Biol. Chem., 285 (15), pp. 11489-11497. https://doi.org/10.1074/jbc.M109.074088
25. Bernfur, K., Rutsdottir, G. & Emanuelsson, C. (2017). The chloroplast localized small heat shock protein Hsp21 associates with the thylakoid membranes in heat stressed plants. Protein Sci., 26 (9), pp. 1773-1784. https://doi.org/10.1002/pro.3213
26. Hsu, S., Lai, H. & Jinn, T. (2010). Cytosol-localized heat shock factor-binding protein, AtHSBP, functions as a negative regulator of heat shock response by translocation to the nucleus and is required for seed development in Arabidopsis. Plant Physiol., 153 (2), pp. 773-784. https://doi.org/10.1104/pp.109.151225
27. Andr«si, N., PettkЩ-Szandtner, A. & Szabados, L. (2020). Diversity of plant heat shock factors: Regulation, interactions and functions. J. Exp. Bot., 72 (5), pp. 1558-1575. https://doi.org/10.1093/jxb/eraa576
28. Bourgine, B. & Guihur, A. (2021). Heat shock signaling in land plants: from plasma membrane sensing to the transcription of small heat shock proteins. Front Plant Sci., 12, p. 710801. https://doi.org/10.3389/fpls.2021.710801
29. Kim, T., Samraj, S., Jimѕnez, J., GЩmez, C., Liu, T. & Begcy, K. (2021). Genome-wide identification of heat shock factors and heat shock proteins in response to UV and high intensity light stress in lettuce. BMC Plant Biol., 21 (1), p. 185. https://doi.org/10.1186/s12870-021-02959-x
30. Chidambaranathan, P., Jagannadham, P.T.K., Satheesh, V., Kohli, D., Basavarajappa, S. H., Chellapilla, B. & Srinivasan, R. (2018). Genome-wide analysis identifies chickpea (Cicer arietinum) heat stress transcription factors (Hsfs) responsive to heat stress at the pod development stage. J. Plant Res., 131 (3), pp. 525-542. https://doi.org/10.1007/s10265-017-0948-y
31. Kumar, M., Chauhan, A., Yusuf, M., Sanyal, I. & Chauhan, P. (2019). Transcriptome sequencing of chickpea (Cicer arietinum L.) genotypes for identification of drought-responsive genes under drought stress condition. Plant Mol. Biol. Rep., 37, pp. 186-203. https://doi.org/10.1007/s11105-019-01147-4
32. Saini, R., Adhikary, A., Nayyar, H. & Kumar, S. (2019). Cross-priming accentuates key biochemical and molecular indicators of defense and improves cold tolerance in chickpea (Cicer arietinum L.). Acta Physiol. Plant, 41, p. 181. https://doi.org/10.1007/s11738-019-2971-1
33. Yadav, R., Juneja, S. & Kumar, S. (2021). Cross priming with drought improves heat-tolerance in chickpea (Cicer arietinum L.) by stimulating small heat shock proteins and antioxidative defense. Environment. Sustainab., 4, pp. 171-182. https://doi.org/10.1007/s42398-020-00156-4
34. Feng, X., Zhang, H., Ali, M., Gai, W., Cheng, G., Yu, Q., Yang, S., Li, X. & Gong, Z. (2019). A small heat shock protein CaHsp25.9 positively regulates heat, salt, and drought stress tolerance in pepper (Capsicum annuum L.). Plant Physiol. Biochem., 142, pp. 151-162. https://doi.org/10.1016/j.plaphy.2019.07.001
35. Ma, H., Wang, C., Yang, B., Cheng, H., Wang, Z., Mijiti, A., Ren, C., Qu, G., Zhang, H. & Ma, L. (2015). CarHSFB2, a Class B Heat Shock Transcription Factor, is involved in different developmental processes and various stress responses in chickpea (Cicer arietinum L.). Plant Mol. Biol. Rep., 34, pp. 1-14. https://doi.org/10.1007/s11105-015-0892-8
36. Wang, N., Liu, W., Yu, L., Guo, Z., Chen, Z., Jiang, S., Xu, H., Fang, H., Wang, Y., Zhang, Z. & Chen, X. (2020). Heat Shock Factor A8a modulates flavonoid synthesis and drought tolerance. Plant Physiol., 184 (3), pp. 1273-1290. https://doi.org/10.1104/pp.20.01106
37. Parankusam, S., Bhatnagar-Mathur, P. & Sharma, K. (2017). Heat responsive proteome changes reveal molecular mechanisms underlying heat tolerance in chickpea. J. Env. Exp. Bot., 141, pp. 132-144. https://doi.org/10.1016/j.envexpbot.2017.07.007
38. Gupta, S., Mishra, S., Misra, S., Pandey, V., Agrawal, L., Nautiyal, C. & Chauhan, P. (2020). Revealing the complexity of protein abundance in chickpea root under drought-stress using a comparative proteomics approach. Plant Physiol. Biochem., 151, pp. 88-102. https://doi.org/10.1016/j.plaphy.2020.03.005
39. Makonya, G., Ogola, J., Gabier, H., Rafudeen, M., Muasya, A., Crespo, O., Maseko, S., Valentine, A., Ottosen, C., Rosenqvist, E. & Chimphango, S. (2021). Proteome changes and associated physiological roles in chickpea (Cicer arietinum) tolerance to heat stress under field conditions. Func. Plant Biol., 49 (1), pp. 13-24. https://doi.org/10.1071/FP21148
40. Juneja, S., Saini, R., Adhikary, A., Yadav, R., Khan, S.A., Nayyar, H. & Kumar, S. (2023). Drought priming evokes essential regulation of Hsp gene families, Hsfs and their related miRNAs and induces heat stress tolerance in chickpea. Plant Stress, 10, 100189. https://doi.org/10.1016/j.stress.2023.100189
41. Hajyzadeh, M., Turktas, M., Khawar, K. & Unver, T. (2015). miR408 overexpression causes increased drought tolerance in chickpea. Gene, 555 (2), pp. 186-193. https://doi.org/10.1016/j.gene.2014.11.002
42. Mishra, S., Sahu, G. & Shaw, B. (2021). Integrative small RNA and transcriptome analysis provides insight into key role of miR408 towards drought tolerance response in cowpea. Plant Cell Rep., 41 (1), pp. 75-94. https://doi.org/10.1007/s00299-021-02783-5
43. Guan, Q., Lu, X., Zeng, H., Zhang, Y. & Zhu, J. (2013). Heat stress induction of miR398 triggers a regulatory loop that is critical for thermotolerance in Arabidopsis. Plant J., 74 (5), pp. 840-851. https://doi.org/10.1111/tpj.12169
44. Lin, J., Kuo, C., Yang, I., Tsai, W., Shen, Y., Lin, C., Liang, Y., Li, Y., Kuo, Y., King, Y., Lai, H. & Jeng, S. (2018). MicroRNA160 Modulates plant development and heat shock protein gene expression to mediate heat tolerance in Arabidopsis. Front. Plant Sci., 9, p. 68. https://doi.org/10.3389/fpls.2018.00068
45. Inal, B., Mirzapour, M., Tufekci, E., Rustemoglu, M., Kaba, A., Albalawi, M., Alalawy, A., Sakran, M., Alqurashi, M. & Ditta, A. (2023). Drought-Induced miRNA expression correlated with heavy metal, phenolic acid, and protein and nitrogen levels in five chickpea genotypes. ACS Omega, 8 (39), pp. 35746-35754. https://doi.org/10.1021/acsomega.3c03003