en   ru   uk  
 
 
Физиология растений и генетика 2019, том 51, № 6, 508-516, doi: https://doi.org/10.15407/frg2019.06.508

Ізоферментний склад і деякі властивості b-1,3-глюканази проростків пшениці

Хакімжанов А.А., Абайлдаєв А.О., Кузовлєв В.А.

  • Інститут молекулярної біології і біохімії ім. М.А. Айтхожина Міністерства освіти і науки Республіки Казахстан, Алмати

Досліджено ізоферментний склад b-1,3-глюканази проростків пшениці. За даними нативного ізоелектрофокусування (ІЕФ), у стеблі й корені семидобових проростків фермент представлений 7—8 ізоформами з широким діапазоном pI — від 3,5 до 9,0. У проростаючому зерні спектр менш гетерогенний і складається тільки з кислих і лужних форм (до 5 компонентів). Виявлено відмінності в локалізації b-1,3-глюканаз: лужні і нейтральні ізоферменти зосереджені всередині клітин, а кислі — переважно в міжклітиннику. Ізоформи ферменту мали різну стійкість до підвищеної температури. Лужні компоненти більш термостабільні і витримували 10-хвилинний прогрів за 60 °С, тоді як кислі й нетральні інактивувались при цій температурі. Прогрів за 70 °С повністю пригнічував активність ферменту. Активність b-1,3-глюканази залежить від наявності катіонів металів. Виражений інгібувальний ефект мають катіони міді, тоді як інші досліджені катіони — Ca2+, Ва2+ і меншою мірою Mg2+ — підвищували активність ферменту.

Ключові слова: Triticum aestivum L., проростки, b-1,3-глюканаза, ізоферменти

Физиология растений и генетика
2019, том 51, № 6, 508-516

Повний текст та додаткові матеріали

У вільному доступі: PDF  

Цитована література

1. Aleandri, M. P., Magro, P. & Chilosi, G. (2008). Influence of environmental pH modulation on efficiency of apoplastic PR proteins during Fusarium culmorum - wheat seedling interaction. Plant Pathol., 57, pp. 1017-1025. https://doi.org/10.1111/j.1365-3059.2008.01859.x

2. Balasubramanian, V., Vashisht, D., Cletus, J. & Sakthivel, N. (2012). Plant b-1,3-glucanases: their biological functions and transgenic expression against phytopathogenic fungi. Biotechnol. Lett., 34(11), pp. 1983-1990. https://doi.org/10.1007/s10529-012-1012-6

3. Barber, M.G., Jackson, E.A. & Smith, D.B. (1994). Total and individual barley (1-3), (1-4)-b-D-glucanase activities in some green and kilned malts. J. Inst. Brew., 100, pp. 91-97. https://doi.org/10.1002/j.2050-0416.1994.tb00812.x

4. Boller, T. (1995). Chemoperception of microbial signals in plant cells. Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol., 46, pp. 189-214. https://doi.org/10.1146/annurev.pp.46.060195.001201

5. Burton, R., Qi, Z., Roulin, S. & Fincher, G.B. (1998). Gene structure and a possible cytoplasmic location for (1-3)-b-glucanase isoenzyme GI from barley (Hordeum vulgare). Plant Sci., 135, pp. 39-47. https://doi.org/10.1016/S0168-9452(98)00068-5

6. Caruso, C., Chilosi, G., Caporale, C., Leonardi, L., Bertini, L., Magro, P. & Buonocore, V. (1999). Induction of pathogenesis-related proteins in germinating wheat seeds infected with Fusarium culmorum. Plant Sci., 140, pp. 107-120. https://doi.org/10.1016/S0168-9452(98)00199-X

7. Fink, W., Liefland, M. & Mendgen, K. (1988). Chitinases and b-1,3-glucanases in the apoplastic compartment of oat leaves (Avena sativa L.). Plant Physiol., 88, pp. 270-275. https://doi.org/10.1104/pp.88.2.270

8. Finnie, C., Bak-Jensen, K., Laugesen, S., Roepstorff, P. & Svensson, B. (2006). Differential appearance of isoforms and cultivar variation in protein temporal profiles revealed in the maturing barley grain proteome. Plant Sci., 170, pp. 808-821. https://doi.org/10.1016/j.plantsci.2005.11.012

9. Gorganovich, S. (2009). Biological and technological function of barley seed pathogenesis-related proteins (PRs). J. Inst. Brew., 115(4), pp. 334-360. https://doi.org/10.1002/j.2050-0416.2009.tb00389.x

10. Hrmova, M. & Fincher, G.B. (1993). Purification and properties of three (1-3)-b-d-glucanase isoenzymes from young leaves of barley (Hordeum vulgare). Biochem. J., 289, pp. 453-461. https://doi.org/10.1042/bj2890453

11. Jamar, C., Jardin, P. & Fauconnier, M.-L. (2011). Cell wall polysaccharide hydrolysis of malting barley (Hordeum vulgare L.). Biotechnol. Agron. Soc. Environ., 15(2), pp. 301-313.

12. Ji, C. & Kuc, J. (2002). Antifungal activity of cucumber b-1,3-glucanase and chitinase. Physiol. Mol. Plant Pathol., 49 (4), pp. 257-265. https://doi.org/10.1006/pmpp.1996.0053

13. Leubner-Metzger, G. (2003). Functions and regulation of b-1,3-glucanases during seed germination, dormancy release and after-ripening. Seed Sci. Res., 13, pp. 17-34. https://doi.org/10.1079/SSR2002121

14. Li, W.L., Faris, J.D., Muthukrishnan, S., Liu, D.J., Chen, P.D. & Gill, B.S. (2001). Isolation and characterization of novel cDNA clones of acidic chitinases and b-1,3-glucanases from wheat spikes infected by Fusarium graminearum. Theor. Appl. Genet., 102, pp. 353-362. https://doi.org/10.1007/s001220051653

15. Rohringer, R., Ebrahim-Nesbat, F. & Wolf, G. (1983). Proteins in intercellular washing fluids from leaves of barley (Hordeum vulgare L.). J. Exp. Bot., 34, pp. 1589-1605. https://doi.org/10.1093/jxb/34.12.1589

16. Sharma, V. (2013). Pathogenesis related defence function of plant chitinases and b-(1,3)-glucanases. Vegetos., 26, pp. 205-218. https://doi.org/10.5958/j.2229-4473.26.2s.141

17. Shen, Q. Pan, Xiang, S.Ye. & Kuc, J. (1991). A technique for detection of chitinase, b-1,3-glucanases, and protein patterns after a single separation using polyacrylamide gel electrophoresis or isoelectrofocusing. Phytopathology, 9 (9), pp. 970-974. https://doi.org/10.1094/Phyto-81-970

18. Sock, J., Rohringer, R. & Kang, Zh. (1990). Extracellular b-1,3-glucanases in stem rust-affected and abiotically stressed wheat leaves. Plant Physiol., 94, pp. 1376-1389. https://doi.org/10.1104/pp.94.3.1376

19. Van den Bulcke, M., Bauw, G., Castresana, C., van Montagu, M. & Vandekerckhove, J. (1989). Characterization of vacuolar and extracellular b-(1,3)-glucanases of tobacco: Evidence for a strictly compartmentalized plant defense system. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 86, pp. 2673-2677. https://doi.org/10.1073/pnas.86.8.2673

20. Wu, C. & Bradford, K.J. (2003). Class I Chitinase and b-1,3-glucanase are differentially regulated by wounding, methyl jasmonate, ethylene and gibberellin in tomato seeds and leaves. Plant Physiol., 133, pp. 263-273. https://doi.org/10.1104/pp.103.024687