Установлены особенности действия фитата натрия на активность двух основных изоферментных групп a-амилазы из зерна пшеницы. Фитат в большей степени ингибировал активность a-амилазы c высокими значениями изоэлектрической точки (ИЭТ) (группа a-АMY1). Напротив, изоферменты с низкими значениями ИЭТ (a-АMY2) слабо угнетались этим соединением. Ингибирующее действие фитата на активность a-амилазы по уровню сопоставимо с действием известного хелатора двухвалентных металлов — ЭДТА-Na2. Однако в случае с фитатом ингибирующий эффект на отдельные группы изоферментов был более избирательным. Обсуждены вероятные механизмы действия фитата натрия на активность пшеничной a-амилазы.
Ключевые слова: Triticum aestivum L., a-амилаза, изоферменты, фитат натрия, ЭДTA, ингибирование
Полный текст и дополнительные материалы
В свободном доступе: PDFЦитированная литература
1. Gilmanov, M.K., Fursov, O.V. & Frantsev, A.P. (1981). Methods for studying plant enzymes. Alma-Ata: Nauka [in Russian].
2. Madenova, S.K., Mamyitova, N.S., Hakymzhanov, A.A., Boguspaev, K.K. & Fursov, O.V. (2013). Influence of hormones and calcium on the synthesis and secretion of a-amylase in the germ of wheat. Izv. NAN RK. Biol. med., No. 4., pp. 191-198 [in Russian].
3. Mamyitova, N.S., Hakimzhanov, A.A. & Fursov, O.V. (2014). Gibberellic and abscisic acids as regulators of the a-amylase of the embryo with the shield and aleurone layer of wheat grain. Fiziol. rast. genet., 46(2), pp. 143-150 [in Russian].
4. Bohn, L., Josefsen, L., Meyer, A.S. & Rasmussen, S.K. (2007). Quantitative analysis of phytate globoids isolated from wheat bran and characterization of their sequential dephosphorylation by wheat phytase . J. Agric. Food Chem., 55 (18), pp. 7547-7552. https://doi.org/10.1021/jf071191t
5. Bohn, L. & Meyer, A.S. (2008). Rasmussen S.K. Phytate: impact on environment and human nutrition. A challenge for molecular breeding. J. Zhejiang Univ. Sci., 9, pp. 165-191. https://doi.org/10.1631/jzus.B0710640
6. Bush, D., Sticher, L., Huystee, R., Wagner, D. & Jones, R. (1989). The calcium requirement for stabillity and enzymatic activity of two isoforms of barley aleurone a-amylase. J. Biol. Chem., 264 (32), pp.19392-19398.
7. Hidvegi, M. & Lasztity, R. (2002). Phytic acid content of cereals and legumes and interaction with proteins. Periodica Polytechnica. Ser. chem., 46, pp. 59-64.
8. Jacobsen, T. & Slotfeld-Ellingsen, D. (1983). Phytic acid and metal availability: A study of Ca and Cu binding. Cereal Chem., 60, pp. 392-395.
9. Muralikrishna, G. & Nirmala, M. (2005). Cereal a-amylase - an overview. Carbohydrate Polymers, 60, pp. 163-173. https://doi.org/10.1016/j.carbpol.2004.12.002
10. Nole, J.S. (1985). Effect of phytate, pH, and acid treatment on the falling number of sound and weathered wheats. Cereal Chem., 62 (1). pp. 22-25.
11. Robyt, J.F. (2005). Inhibition, activation, and stabilization of a-amylase family enzymes. Biologia, Bratislava, 60, pp.17-26.
12. Sharma, C.K., Goel, M., Irshad, M. (1978). Myoinositolhexaphosphate as a potential inhibitor of a-amylase. Phytochemistry, 17, pp. 201-204. https://doi.org/10.1016/S0031-9422(00)94146-3