Физиология растений и генетика 2016, том 48, № 1, 43-49, doi: https://doi.org/10.15407/frg2016.01.043

Активность гистонацетилтрансферазы, гистондеацетилазы, содержание АФК и антиоксидантная активность клеток каллюсной культуры Arabidopsis thaliana на начальных этапах острого осмотического стресса

Жадько С.И.

  • Институт ботаники им. Н.Г. Холодного Национальной академии наук Украины 01004 Киев, ул. Терещенковская, 2

Исследовали активность гистонацетилтрансферазы (ГАТ), гистондеацетилазы (ГДА), содержание активных форм кислорода (АФК), антиоксидантную активность аскорбатпероксидазы (АП), каталазы (Кат) и тиоредокси­нов (ТР) в клетках каллюсной культуры А. thaliana на начальных этапах острого осмотического стресса. Установлено, что при действии стресса повышались активности ГАТ, ГДА, содержание АФК, в частности Н2О2, активности АП, Кат и ТР. Получен­ные результаты обсуждаются в аспекте регуляции экспрессии генома и роли ре­докс-сигналинга при формировании стресс-реакции клеток растений.

Ключевые слова: Arabidopsis thaliana, каллюсная культура, гистонацетилтрансфераза, гистондеацетилаза, активные формы кислорода, аскорбатпероксидаза, каталаза, тиоредоксин, осмотический стресс

Физиология растений и генетика
2016, том 48, № 1, 43-49

Полный текст и дополнительные материалы

В свободном доступе: PDF  

Цитированная литература

1. Zhadko, S.I. (2012). Early increase in the content of reactive oxygen species and the activity of ascorbate peroxidase and catalase in the leaves of Arabidopsis thaliana plants under osmotic and oxidative stress. Visnyk Harkivskogo agrarnogo universytetu. Biologiya, 3 (27), pp. 5-64 [in Russian].

2. Zhadko, S. (2014). Early increase in H2O2 content and activity of peroxydoxin and thioredoxin in Arabidopsis thaliana tissue culture at osmotic stress of varying intensity. Visnyk Lvivskogo universytetu. Ser. biologichna, 64, pp. 287-292 [in Ukrainian].

3. Kolupaev, Yu.E. & Karpets, Yu.V. (2014). Reactive oxygen species and stress signaling in plants. Ukr. Biochem. J., 86 (4), pp. 18-35 [in Russian]. https://doi.org/10.15407/ubj86.04.018

4. Aebi, H. (1984). Catalase in vitro. Methods in Enzymology, 105, pp. 121-126. https://doi.org/10.1016/S0076-6879(84)05016-3

5. Boyko, A. & Kovalchuk, I. (2008). Epigenetic control of plant stress response. Environmental and Molecular Mutagenesis, 49, pp. 61-72. https://doi.org/10.1002/em.20347

6. Bradford, M.M. (1976). A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Analytical. Biochemistry, 72, pp. 248-254. https://doi.org/10.1016/0003-2697(76)90527-3

7. Chen, L.T., Luo, M., Wang, Y.Y. & Wu, K. (2010). Involvement of Arabidopsis histone deacetylase HDA6 in ABA and salt stress response. Journal of Experimental Botany, 61, No. 12, pp. 3345-3353. https://doi.org/10.1093/jxb/erq154

8. Chen, M., Lv, S. & Meng, Y. (2010). Epigenetic performers in plants. Development Growth & Differentiation, 52, No. 6, pp. 555-566. https://doi.org/10.1111/j.1440-169X.2010.01192.x

9. Chen, Z.J. & Tiana, L. (2007). Roles of dynamic and reversible histone acetylation in plant development and polyploidy. Biochimica et Biophysica Acta, 1769, pp. 295-307. https://doi.org/10.1016/j.bbaexp.2007.04.007

10. Chinnusamy, V. & Zhu, J.-K. (2009).Epigenetic regulation of stress responses in plants. Current Opinion in Plant Biology, 12, pp. 1-7. https://doi.org/10.1016/j.pbi.2008.12.006

11. Dietz, K.-J. (2008). Redox signal integration: from stimulus to networks and genes. Physiol. Plant., 133, pp. 459-468. https://doi.org/10.1111/j.1399-3054.2008.01120.x

12. Hollender, C. & Zhongchi, L.Z. (2008). Histone deacetylase genes in Arabidopsis development. International Journal of Plant Biology, 50, pp. 875-885. https://doi.org/10.1111/j.1744-7909.2008.00704.x

13. Josling, G.A., Selvarajah, S.A., Petter, M. & Duffy, M.F. (2012). The role of bromodomain proteins in regulating gene expression . Genes, 3, pp. 320-343. https://doi.org/10.3390/genes3020320

14. Kumar, S. & Holmgren, A. (1999). Induction of thioredoxin, thioredoxin reductase and glutaredoxin activity in mouse skin by TPA, a calcium ionophore and other tumor promoters. Carcinogenesis, 20, No. 9, pp. 1761-1767. https://doi.org/10.1093/carcin/20.9.1761

15. Maksymiec, W. & Krupa, Z. (2006). The effects of short-term exposition to Cd, excess Cu ions and jasmonate on oxidative stress appearing in Arabidopsis thaliana. Environmental and Experimental Botany, 57, pp.187-194. https://doi.org/10.1016/j.envexpbot.2005.05.006

16. Meyer, Y., Belin, C., Delorme-Hinoux,V., Reichheld, J.P. & Riondet, C. (2012). Thioredoxin and glutaredoxin systems in plants: molecular mechanisms, crosstalks, and functional significance. Antioxidants & Redox Signaling, 17, pp. 1124-1160. https://doi.org/10.1089/ars.2011.4327

17. Mittler, R., Vanderauwera, S., Suzuki, N., Miller, G., Tognetti, V.B., Vandepoele, K., Gollery, M., Shulaev, V. & Van Breusegem, F. (2011). ROS signaling: the new wave? Trends in Plant Science, 16, pp. 300-309. https://doi.org/10.1016/j.tplants.2011.03.007

18. Nakano, Y. & Asada, K. (1981). Hydrogen peroxide is scavenged by ascorbate-specific peroxidase in spinach chloroplasts. Plant Cell Physiology, 22, pp. 867-880.

19. Santos, C.V. & Rey, P. (2006). Plant thioredoxins are key actors in the oxidative stress response. Trends in Plant Science, 11, No. 7, pp. 329-334. https://doi.org/10.1016/j.tplants.2006.05.005

20. Suzuki, N., Koussevitzky, S., Mittler, R. & Miller, G. (2012). ROS and redox signalling in the response of plants to abiotic stress. Plant, Cell & Environmental, 35, pp. 259-270. https://doi.org/10.1111/j.1365-3040.2011.02336.x

21. Zhang, X. (2008). The epigenetic landscape of plants. Science, 320, pp. 489-492. https://doi.org/10.1126/science.1153996